Texte de l'animation

La liaison d’un ligand sur un récepteur physiologique, comme la liaison d’un substrat à une enzyme, met en jeu une grande diversité d’interactions. La différence, c’est que, bien entendu, c’est le récepteur lui-même qui interagit fortement avec le récepteur et non un état activé. L’affinité récepteur – ligand est aussi généralement beaucoup plus forte que l’affinité enzyme substrat. On retrouve le changement de conformation du récepteur à la suite de la fixation d’un effecteur. Par exemple, le récepteur au glutamate de type 2, gluR2, est formé d’une partie S1S2 qui fixe le ligand, et d’une partie transmembranaire qui s’ouvre pour laisser passer des ions, sous le contrôle de la fixation d’un agoniste au site de liaison. S1S2 a été purifié et cristallisé. Il est composé de deux domaines, S1 et S2, entre lesquels s’ouvre une grande crevasse dans laquelle se fixent agonistes et antagonistes. Les deux domaines sont bien ouverts dans la forme libre tandis qu’ils se rapprochent très nettement après fixation du glutamate. Le ligand glutamate, ici en jaune, se voit difficilement car il est enfouit entre les deux lobes du récepteur qui se sont rapprochés. La bactériorhodopsine est une protéine bactérienne qui détecte l’impact d’un photon et utilise son énergie pour expulser des protons hors de la cellule. Elle est constituée de sept hélices transmembranaires qui encerclent une molécule de rétinal entièrement trans, en jaune, ici. Une double liaison trans devient cis par activation photonique. Les changements de conformation sont de faible amplitude. Ils portent principalement sur la position de quelques chaines latérales. L’analyse moléculaire permet d’envisager un mode de passage de proton à travers la protéine membranaire dans ce cas particulier.