Texte de l'animation

Dans ce modèle, l’enzyme possède 2 sites différents: le site catalytique, en jaune, et le site inhibiteur en parme. Les deux sites coexistent et sont tous deux accessibles sur l’enzyme libre. Le substrat et l’inhibiteur se lient de façon indépendante sur leur site. Dans le milieu réactionnel, trois types de complexes peuvent coexister : ES, EI et ESI. Seul le complexe ES peut aboutir à la formation d’un produit. Le complexe ESI est lui abortif. Nous visualisons, ici, une inhibition non compétitive. Retour sur le schéma réactionnel. I peut se fixer aussi bien sur E que sur ES puisque son site de liaison est différent du site catalytique. De plus, les deux sites sont indépendants c’est-à-dire que la liaison d’un composé sur son site ne modifie pas la liaison de l’autre composé. En d’autres termes, la valeur de la constante de dissociation KI est la même que nous la calculions au niveau de EI qu’au niveau de ESI. L’inhibition mixte, ou cas général de l’inhibition totale, ne se distingue de l’inhibition non compétitive que par les constantes de dissociation. Ici, l’inhibiteur ne se fixe pas avec la même affinité selon que le substrat soit déjà ou non fixé sur le site catalytique. En d’autres termes, la liaison d’un composé sur son site modifie la liaison de l’autre composé. Il y a donc interaction entre les sites. Quelque soit l’inhibition, seule l’interprétation graphique des expériences peut nous indiquer quel est le type d’inhibiteur que nous testons.