Texte de l'animation

La plupart des inhibiteurs peuvent être caractérisé par leur KI, pour une enzyme déterminée, en utilisant les méthodes décrites jusqu’ici. Toute fois, les inhibiteurs les plus performants demandent à être traité différemment. En effet, les inhibiteurs très efficaces ont un KI très faible qui peut alors être du même ordre de grandeur que la concentration de l’enzyme. Les concentrations des deux réactifs, enzyme et inhibiteur, sont alors très faibles si bien que le temps de formation du complexe EI peut devenir très long. Les relations qui permettaient de déterminer KI n’étaient valables que quand I était en excès : elles ne s’appliquent donc plus ici. Certains inhibiteurs, souvent compétitifs, se fixent de façon covalente au site catalytique : leur KI n’a pas de sens puisqu’il est infini. Le seul problème qui se pose ici, est de savoir quelle est la proportionnalité des sites modifiés dans les conditions expérimentales utilisées.