Texte de l'animation

L'étude de la cinétique enzymatique a commencé en 1902 lorsque Adrian Brown publia ses travaux sur la vitesse d'hydrolyse du saccharose par l'enzyme de la levure : l'invertase, appelée maintenant béta-fructofuranosidase. Brown montra que lorsque la concentration en saccharose est très supérieure à celle de l'enzyme, la vitesse de la réaction devient indépendante de la concentration en saccharose. Autrement dit, la réaction est d'ordre 0 par rapport au saccharose. Il conjectura alors, que la réaction globale comporte 2 réactions élémentaires, d'abord la formation d'un complexe entre le substrat et l'enzyme qui se décompose pour donner les produits de la réaction. D'après ce modèle, quand la concentration en substrat est suffisamment grande pour que toute l'enzyme se trouve sous forme ES, la deuxième étape de la réaction devient limitante et la vitesse de la réaction globale est insensible à des augmentations supplémentaires de la concentration en substrat .L'expression générale de la vitesse d’apparition du produit, d(P) sur dt, est égal à k2 fois (ES). Tandis que la vitesse globale de la formation de (ES) est égale à la différence entre les vitesses des réactions élémentaires qui conduisent à sa formation et à sa disparition. Les bases de la cinétique enzymatique sont maintenant posées.