Texte de l'animation

Les vitesses initiales de nombreuses réactions enzymatiques donnent des courbes en cloche en fonction du pH, à concentration constante en Substrat. Le pH peut agir sur plusieurs facteurs : l'ionisation du substrat et / ou du produit, la structure des protéines : donc la stabilité de l'enzyme, la liaison du substrat à l'enzyme, et enfin l'activité catalytique de l'enzyme. Ceci explique que, expérimentalement, les réactions doivent se faire en milieu tamponné, donc avec un pH constant pendant toute l'expérience. Nous n’allons considérer, ici, que l'effet du pH sur l'activité catalytique de l'enzyme. La courbe dessinée ici est le reflet de l'état d'ionisation de certains résidus d'acide aminés qui doivent se trouver dans un état d'ionisation spécifique pour l'activité enzymatique. Au sommet de la courbe en cloche, l'enzyme a une activité maximale : elle est à son pH optimum de catalyse. Comment peut-on interpréter l’existence d’un pH optimum pour l’activité enzymatique ? La solution la plus simple est de supposer que deux acides aminés, ou plus probablement leurs chaînes latérales, dessinées en jaune et en rouge, doit être l’une protonée et l’autre déprotonée pour que la catalyse ait lieu. Le proton est ici représenté en rose. On comprend alors que si le pH est trop acide, les deux acides aminés sont protonés et l’enzyme est inactive. De la même façon, si le pH est trop basique, les deux acides aminés sont déprotonés et l’enzyme est encore inactive. Mais on peut comprendre que même au pH optimum, l’enzyme peut se trouver partiellement sous une forme diprotonée ainsi que sous une forme non protonée de telle façon que toutes les molécules d’enzyme ne soient pas simultanément actives.