Texte de l'animation

Nous allons maintenant voir quelle conclusion quantitative nous pouvons tirer du modèle que nous venons de présenter. Voici les trois formes de l’enzyme avec des degrés de protonation croissants de .bas en haut et les deux équilibres qui les relient. La forme diprotonée, inactive. La forme non protonée, également inactive. Et enfin la forme monoprotonée qui est la seule à pouvoir catalyser la réaction. Elle fixe le substrat pour donner un complexe, qui lui-même fabrique le produit. On appelle K1 et K2 les deux constantes de dissociation, constantes d’acidité, qui relient les trois formes de l’enzyme. Considérons maintenant, les équations qui découlent de ce modèle. La première exprime la conservation de la masse de l’enzyme. Ici la concentration en enzyme totale ne s’écrit qu’en regardant l’enzyme elle-même, c'est-à-dire que sous le terme EH il y a également, de façon implicite le complexe de l’enzyme avec le S, EHS. La deuxième exprime la relation qui existe entre les formes EH et EH2 au pH considéré. La troisième correspond à l’équilibre entre les formes E et EH. La quatrième correspond à l’expression classique de la vitesse maximale. Mais ici, faisons bien attention. Cette vitesse n’est jamais atteinte parce que l’enzyme ne peut jamais être complètement sous la forme EH qui est la seule forme active. La vitesse apparente, réelle, celle qui apparaît, est égale, bien entendu, à k2 fois EH, la concentration de la seule forme active. La résolution de ce système d’équation donne le résultat suivant. Le rapport qui existe entre la forme EH et la concentration totale d’enzyme ne dépend que du seul pH et des deux valeurs des pK. On en déduit que la vitesse mesurée ou apparente, est égale au rapport de k2 E totale par 1 plus H+ sur K1 plus K2 sur H+. Rappelons-nous cependant que VM est inconnu. Nous allons maintenant exploiter cette relation. On pourrait facilement démontrer qu’elle correspond bien à la forme de la courbe qui est tracée maintenant, avec un maximum qui correspond au pH optimum. En ce point, la dérivée de la fonction écrite ici doit être nulle. En effectuant la dérivation, on voit que ceci est possible pour 1 sur K1 moins K2 sur H+ carré égale zéro. H+ carré est donc égal à K1K2. Ce qui suppose que le pH optimum soit égal à la demi-somme des pK des acides aminés que nous avons considérés. Nous ne pouvons déterminer les valeurs individuelles des deux constantes de dissociation avec cette seule relation, et il est intéressant d'approcher les valeurs des pK et donc de se faire une idée sur la nature des acides aminés impliqués dans la catalyse. C’est ce que nous allons voir maintenant.