Texte de l'animation

L’équation de Michaëlis-Menten, équation de base de la cinétique enzymatique, s'écrit vi = VM ( S) / [KM + (S)]. Elle décrit une hyperbole équilatère. La voici tracée. La vitesse initiale est saturable en fonction de la concentration en substrat pour une concentration en enzyme donnée. Et la vitesse initiale augmente proportionnellement avec la concentration en enzyme. Nous allons maintenant regarder d’un peu plus prêt les paramètres de cette équation. KM est la constante de Michaëlis. C'est une pseudo constante d'équilibre puisqu’elle dépend de k1, k-1 et k2. KM est analogue à une constante de dissociation lorsque nous l’écrivons sous cette forme. Elle s’exprime en termes de concentration, c’est-à-dire qu’elle a la dimension d’une molarité. Le KM se définit simplement : c'est la concentration en substrat pour laquelle la vitesse de réaction est égale à la moitié de la vitesse maximum. Pour que le système soit en EQS, il faut que le substrat soit en excès par rapport à l'enzyme, c'est à dire que la concentration en S soit supérieure à au moins 10 fois celle de l’enzyme tandis que pour être à Saturation il faut que la concentration en S soit au moins 10 fois supérieure au KM. Prenons, par exemple, une concentration totale en enzyme de 10 nM et KM = 0.1 mM. Pour que le (S) soit en Excès : il faut que sa concentration soit supérieure à 100nM tandis que la saturation ne s’obtiendra que pour une concentration de l’ordre du 1mM. Lorsque la concentration en substrat est saturante, le site catalytique de l’enzyme n'est jamais libre, toute l'enzyme se trouve sous la forme ES, alors la vitesse de la cinétique est maximale: Dans ces conditions : vi = VMax. Ici, la vitesse est d'ordre 0 apparent : En effet VMax est une constante pour une manip donnée ((E)T) et pour un substrat donné (k2). C'est un cas limite de la cinétique Michaëlienne.