Texte de l'animation

KM est la constante de Michaëlis. KM est analogue à une constante de dissociation lorsque nous l’écrivons sous cette forme. La valeur de KM est très variable car elle dépend de la nature de l'enzyme et du substrat. Le KM mesure l'affinité de l'enzyme pour le substrat. Il permet donc de caractériser la spécificité. Plus la valeur de KM est grande et moins l'affinité est bonne. En d'autres termes, si le KM est grand alors l'enzyme est peu spécifique du substrat. Inversement, si KM est petit, l'enzyme est très spécifique du substrat. KM reflète la spécificité de l’enzyme vis-à-vis du substrat tandis que la valeur de k2 mesure l’efficacité de la catalyse. Ces 2 facteurs varient indépendamment l’un de l’autre. Le rapport kcat / KM est un critère de l'efficacité globale de l'enzyme. Ainsi, plus le k2 est grand et plus le KM est petit et plus l'enzyme est à la fois efficace et rapide. Si on regarde le rapport k2 / KM on voit que sa limite est k1, c'est-à-dire le taux de formation du complexe ES. La valeur de k1 ne peut naturellement pas être supérieure à la fréquence avec laquelle les molécules d'enzyme et de substrat se rencontrent en solution. Cette limite contrôlée par diffusion est de l'ordre de 10 puissance 8 à 10 puissance 9 M-1 s-1. Donc, des enzymes dont les valeurs du rapport k2 / KM sont de cet ordre, catalysent une réaction chaque fois qu'ils rencontrent une molécule de substrat. Plusieurs enzymes, à savoir : la catalase, l'acétylcholineestérase et la fumarase, remplissent cette condition et ont donc pratiquement atteint la perfection catalytique. Sachant que le site actif d'une enzyme n'occupe, généralement qu'une petite fraction de sa surface totale, comment une enzyme peut-elle catalyser une réaction chaque fois qu'elle rencontre une molécule de substrat ? Bien que la réponse à cette question soit loin d'être claire, des preuves structurales et théoriques s'accumulent suggérant que la disposition des groupes chargés à la surface des enzymes permette de guider électrostatiquement les substrats polaires vers les sites actifs des enzymes.