Texte de l'animation

De nombreuses substances modifient l'activité d'une enzyme en se combinant à elle, ce qui se traduit par une modification de la vitesse d'apparition du produit. Ces effecteurs agissent soit sur la liaison du substrat soit sur le turnover, soit sur ces deux paramètres. Nous allons considérer le cas d'un effecteur linéaire, c'est-à-dire d'un composé F qui peut se fixer sur l'enzyme en un seul site. De plus, cet effecteur ne se lie pas de façon covalente à l'enzyme les deux vitesses de formation du produit P sont reliées par un facteur a, a est bien évidement toujours positif ou nul. Les équilibres de fixation de F sur E sont toujours établis : ces réactions sont rapides et lors de la mesure de la cinétique, ils ont atteint leur situation d'équilibre. On utilisera donc les constantes d'équilibre et non les constantes de vitesse dans toutes les réactions impliquant l'effecteur F. Donc, pour tout ce qui concerne cet effecteur, on travaille en PER. A partir de ce schéma général, tous les types d’effecteurs linéaires peuvent être traités, ne serait-ce qu’en jouant sur la valeur de a, par exemple. Ainsi, lorsque a est supérieur à 1, c’est-à-dire qu’ici la formation du produit est plus rapide à partir du complexe ternaire ESF qu’à partir de ES. Le composé F est un activateur. Par contre, lorsque a est inférieur à 1, il est inhibiteur de la réaction. Dans chaque classe d’effecteur, nous avons encore la possibilité de jouer sur les constantes d’équilibre, KF et K’F et ainsi de traiter tous les cas limites. Lorsque a = 0, F est un inhibiteur total. C’est-à-dire un composé qui, une fois lié sur l'enzyme, ne permet pas la formation du produit. Même lorsqu'un complexe ESI existe, P ne peut apparaître à partir de ce complexe : ESI est catalytiquement inactif. Ce complexe est abortif. Beaucoup d'inhibiteurs de ce type sont des molécules de structure voisine du substrat. De telles substances sont fréquemment utilisées pour élucider la nature chimique ou conformationnelle d'un site de liaison du substrat afin de déterminer le mécanisme catalytique de l'enzyme. De plus, beaucoup d'inhibiteurs d'enzymes sont des agents chimiothérapeutiques efficaces car un analogue de substrat non naturel peut bloquer l'action d'une enzyme. Nous allons regarder les cas limites de ce type d’effecteur qui se distinguent les uns des autres uniquement par les constantes d’équilibre KF et K’F.