Texte de l'animation

Reprenons le modèle d’un mécanisme aléatoire, dans l’hypothèse du pré équilibre rapide. Nous pouvons avoir 4 constantes d’équilibre: KiA, KiB, KA et KB. En effet, pour chaque substrat, la constante de dissociation peut être différente selon que l’autre site soit vide ou occupé. Ainsi, si Kia est différente de Ka, cela implique que la liaison du substrat B sur son site modifie la liaison de A sur son propre site. Le mécanisme est donc aléatoire avec interaction entre les sites. Nous allons maintenant regarder la résolution d’un tel schéma. Comme d’habitude, nous commençons par écrire toutes les équations possibles: La concentration en enzyme totale est la somme de toutes les formes d’enzyme. Puis nous écrivons toutes les constantes, qui sont, je vous le rappelle des constantes de dissociation. La vitesse initiale est égale à k2 fois la concentration en complexe ternaire EAB. Et enfin, la vitesse maximale sera atteinte lorsque toute l’enzyme sera complexée par les deux substrats. Avant d’aller plus loin, je voudrais juste ouvrir une parenthèse sur les constantes de Michaelis. Si nous calculons Kia Kb et Kib.Ka, nous voyons que Kia Kb est égal à Kib.Ka : il suffit donc de calculer trois des constantes pour connaître la quatrième. Fermons la parenthèse et reprenons la résolution du modèle. Ce qui nous intéresse maintenant est d’exprimer la vitesse initiale en fonction de paramètre mesurable. Pour cela, nous exprimons chaque forme d’enzyme en fonction des constantes de michaelis, des concentrations en substrat et de la forme d’enzyme qui intervient dans la vitesse, EAB en l’occurrence. Nous utilisons alors l’équation 1 pour exprimer la concentration en EAB en fonction de la concentration en enzyme totale. Il ne reste plus qu’à l’introduire dans l’expression de la vitesse. La voici. Et en remplaçant k2 Etotale par Vm. Reprenons une fois de plus le modèle du mécanisme aléatoire avec interaction entre les sites. Lorsque la liaison du substrat B sur son site ne modifie pas la liaison de A sur son propre site, alors les sites sont indépendants et KiA est égale à Ka. De la même façon, KiB égale Kb. Pour chaque substrat, la constante de dissociation est identique selon que l’autre site soit vide ou occupé. Le mécanisme est donc aléatoire sans interaction entre les sites. La résolution de ce schéma conduit à ces expressions de la vitesse initiale de réaction.