Texte de l'animation

Reprenons l’exploration de la cinétique pluri substrat en abordant maintenant les mécanismes dans lesquels on ne trouve jamais de complexe ternaire EAB. Ici nous aborderons le mécanisme Ping Pong et le mécanisme Théorell Chance. Commençons par le mécanisme Ping Pong. L’enzyme est incubée en présence de ses deux substrats, A et B. A se lie sur son site et nous observons le complexe EA, jamais le complexe EB. Puis, une réaction a lieu libérant d’une part le produit P et d’autre part l’enzyme modifiée, E’. Ce n’est que sous cette forme que l’enzyme peut lier le substrat B. La deuxième réaction a lieu libérant le produit Q et l’enzyme revient à sa forme originelle. Le mécanisme Ping Pong peut être schématisé ainsi : l’enzyme E est modifié par phosphorylation par exemple et dans ce cas, la réaction que nous observons est un transfert de phosphate entre A et B. Regardons maintenant les équations de ce modèle. Comme toujours, il y a la conservation de la masse en enzyme totale puis l’écriture des constantes de Michaelis. Le système ne peut être résolu que si la vitesse initiale d’apparition du produit P est égale à celle du produit Q. Ici, la vitesse Maximale n’est pas égale à k2 fois (E)totale . Elle est obtenue lorsque toute l’enzyme est complexée soit : VM égale kp (EA)Max égale kq (E’B)Max. Lorsque la vitesse maximale est atteinte (E)totale est égale à (EA)Max plus (E’B)Max. d’où :VM égale kp kq (E)totale sur kp plus kq. Dans cette expression nous avons à la fois un produit et une somme de constantes de vitesse. En posant k’ est égal à kp kq divisé par kp plus kq ; on obtient: K’A égale kq KA divisé par kp plus kq et une expression similaire pour K’B. D’où l’expression de la vitesse initiale de ce mécanisme Ping Pong dans l’hypothèse du pré équilibre rapide