Biochimie Structurale et Fonctionnelle - Pascale Bobillo
Les Cours Audio - Vidéo de la Cinétique Michaëlienne

Complément

En complément de ces animations de cours, vous trouverez des documents de cours qui peuvent vous aider, notamment dans le développement mathématiques de certains modèles.

Fondamental

Une enzyme est un catalyseur

Le formalisme de la cinétique enzymatique

On peut mesurer la cinétique enzymatique soit point par point, soit en continu

L'équation de Michaëlis-Menten est l'équation de base de la cinétique enzymatique

Les résultats expérimentaux majeurs de la cinétique enzymatique

La linéarisation des résultats expérimentaux permet de déterminer KM et VM

k2 représente la rapidité de la catalyse

KM représente la spécificité de l'enzyme tandis que k2 / KM est l'efficacité globale

Tous les effecteurs linéaires peuvent être caractérisés à travers un schéma réactionnel général

Inhibitions compétitive et conditionnelle: deux cas limites de l'inhibition totale

Le dernier cas limite de l'inhibition totale est le modèle général

Les effecteurs linéaires sont facilement caractérisables par les diagrammes LB (ou EH). Il faut ensuite exploiter ces données en traçant des graphes secondaires

Il faut des concepts et des expériences particulières pour caractériser les inhibiteurs très efficaces ou irréversibles

La catalyse enzymatique ne modifie pas le caractère réversible de la réaction

Le chemin réactionnel représente l'ensemble des déplacements atomiques qui permettent le passage de l'état final des réactifs, en passant par l'état activé

La théorie du complexe activé permet de comprendre l'énergie d'activation d'Arrhénius

Retour sur la notion d'équilibre dynamique

Vers la cryoenzymologie

Une enzyme catalyse la réaction par la stabilisation de l'état de transition

L'existence d'un pH optimum pour une enzyme s'explique par la présence de deux acides aminés (ou chaînes latérales) importants, l'un protonné, l'autre non

Un modèle mathématique simplifié pour cerner la nature des deux acides aminés (ou chaînes latérales) dont la protonation est importante pour la catalyse

On peut évaluer les pK des acides aminés (ou chaînes latérales) dont la protonation est importante pour la catalyse

On peut mesurer la cinétique enzymatique soit point par point, soit en continu

Si on veut mesurer les caractéristiques enzymatiques d'un substrat inutilisable directement en spectrométrie, on pourra quand même faire une mesure de la vitesse en continu: le substrat alternatif

Un couplage de réaction permet de mesurer les caractéristiques enzymatiques d'un substrat inutilisable directement en spectrométie